Анализ свойств рецептор-связывающих способностей белков H7 человеческого изолята в сравнении с родственным штаммом вируса птичьего гриппа А H7N9 2008 года показал небольшое увеличилось связывания с α2,6-сиаловыми кислотами (SIA) и снижение, но по-прежнему доминирующее связывание с α2,3-сиаловыми кислотами. В данном исследовании учёные из США и Нидерландов показали, что соответствующие нейраминидазы N9 проявляют равную ферментативную активность на растворимом моновалентном субстрате и аналогичную специфичность на гликановой матрице. В противоположность этому, анализ связывания продемонстрировал пониженную специфическую активность и снижение связывания нового белка N9. Мутационный анализ показал, что эти различия являются результатом замены T401A во 2-ом сайте связывания с сиаловыми кислотами. Филогенетический анализ показал, что замена T401A произошла до мутации в гемагглютинине и вызвала изменение связываний с рецепторами, упомянутыми выше. Также учёные показали снижение ферменативной активности нового белка N9 в отношении мультивалентных субстратов. Данная мутация, вероятно, предопределила замены в Н7, повлекшие изменения в связывании с SIA. Мутации могут способствовать распространению вируса H7N9, особенно нового штамма H7N9, продолжая вызывать инфекции и представлять угрозу для здоровья населения.
Dai M., McBride R., Dortmans J.С., Peng W., Bakkers M.J., de Groot R.J., van Kuppeveld F.J., Paulson J.C., de Vries E., de Haan C.A.
J Virol. 2017 Feb 15. pii: JVI.00049-17. doi: 10.1128/JVI.00049-17.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/m/pubmed/28202753/
Перевод подготовил Михаил Афанасьев
/
Новости
